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Münster (upm/ch)
Prof. Dr. Iris Finkemeier<address>© WWU/Laura Grahn</address>
Prof. Dr. Iris Finkemeier
© WWU/Laura Grahn

Forscher entdecken Funktion von "Histon-Deacetylase" in Chloroplasten von Pflanzen

Steuerungs-Moleküle beeinflussen Eigenschaften wichtiger Fotosynthese-Enzyme

Über die Entwicklung und die Funktion von Geweben und Organen bei Organismen wie Tieren und Pflanzen bestimmen verschiedene Enzyme, darunter die "Histon-Deacetylasen". Die Histon-Deacetylasen fungieren als Steuerungs-Moleküle und regulieren die Aktivität der Gene im Erbgut. Sie entscheiden dadurch mit darüber, wie viele Proteine in den einzelnen Zellen gebildet werden. Die Steuerung erfolgt über die "Acetylierung" von Proteinen. Wirkungsort der Histon-Deacetylasen sind die sogenannten Histon-Proteine im Zellkern, wo das Erbgut verpackt ist. Forscher um Prof. Dr. Iris Finkemeier vom Institut für Biologie und Biotechnologie der Pflanzen an der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster haben nun erstmals die Funktion einer Histon-Deacetylase in den Chloroplasten von Pflanzen entdeckt – also in jenen Bestandteilen der Pflanzenzellen, die für die Fotosynthese zuständig sind.

Die Arbeitsgruppe von Studienleiterin Iris Finkemeier bestimmte zudem alle massenspektrometrisch detektierbaren acetylierten Proteine in der Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) sowie die Zielproteine der identifizierten Histon-Deacetylase. Iris Finkemeier sagt: "In der Pflanzenforschung erhoffen wir uns, in Zukunft Prozesse wie die Fotosyntheseleistung und somit den Pflanzenertrag dadurch steigern zu können, dass wir die Aktivität der Histon-Deacetylase in den Chloroplasten beeinflussen."

Bereits in den vergangenen Jahren hatten die Forscher um Iris Finkemeier sowie andere Arbeitsgruppen herausgefunden, dass eine Regulierung durch Acetylierung nicht nur an den Histonen im Zellkern vorkommt. Vielmehr beeinflusst dieser Prozess auch Proteine an anderen Orten in der Zelle. "Besonders stark betrifft das die Proteine des Zellstoffwechsels", sagt Iris Finkemeier. "Bis jetzt wussten wir aber nicht, welche Enzyme im Chloroplasten die Acetylierung beeinflussen und verändern können. Die Studie zeigt auch, dass die Histon-Deacetylasen die Eigenschaften vieler Proteine beeinflussen – einschließlich wichtiger Enzyme der Fotosynthese." Mit großer Wahrscheinlichkeit, so nun das Fazit der Forscher, seien die pflanzlichen Histon-Deacetylasen nicht nur dafür zuständig, die Anzahl der in einer Zelle gebildeten Proteine zu regulieren. Vielmehr deuteten die neuen Ergebnisse darauf hin, dass die Histon-Deacetylasen darüber hinaus die Funktionen zahlreicher Proteine steuern.

Die Arbeit der Forscher aus Deutschland, Österreich, Kanada und den USA wurde nun in der Fachzeitschrift "Molecular Systems Biology" online veröffentlicht. Für ihre Studien, die durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) unterstützt wurden, setzten die Wissenschaftler neue Methoden der Protein-Massenspektrometrie ein. Bei der Arbeit handelt es sich um Grundlagenforschung.

Originalpublikation:

Hartl M., Füßl M. et al. (2017): Lysine acetylome profiling uncovers novel histone deacetylase substrate proteins in Arabidopsis. Published online 23.10.2017, Molecular Systems Biology (2017) 13, 949; DOI 10.15252/msb.20177819

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