Fachbereich 13 - Biologie
Institut für Zoophysiologie
Muskelphysiologie (Prof. Dr. G. Beinbrech)

Die Bedeutung Myosin-assoziierter Proteine für
Filament-Bildung und Muskelaktivität

Die Leistungsfähigkeit von Muskeln wird durch biochemische, mechanische und strukturelle Parameter bestimmt. Entsprechend der jeweiligen Muskelfunktionen müssen Bereitstellung und Umsetzung chemischer in mechanische Energie (Kraft oder Bewegung) reguliert und den jeweiligen Anforderungen angepasst werden. Das geschieht über en muskelspezifisches Spektrum von Proteinen, die zusammen den "kontraktilen Apparat" eines Muskels bilden. Eine Feinabstimmung der Funktionsweise eines Muskels ist darüber hinaus, bei ähnlichen enzymatischen Eigenschaften der kontraktilen Proteine durch ihre unterschiedliche Organisation möglich. So kann die Verkürzungsgeschwindigkeit durch die Sarkomerlänge moduliert werden, die Muskelkraft über die Länge der Myosinfilamente, die ATPase-Aktivität der Myofibrillen über die Anordnung der Querbrücken auf der Filamentoberfläche. Diese strukturellen Anpassungen kommen offenbar durch den Einfluss Myosin-assoziierter Proteine zustande. Darüber hinaus sind auch Phosphorylierungsreaktionen über vermutlich Myosin-assoziierte Proteinkinasen an diesen Anpassungsmechanismen beteiligt.

Drittmittelgeber:

DFG

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. G. Beinbrech (Leiter), Dr. M. Fährmann, Dipl.-Biol. I. Fonk, Dr. S.L. Malyshev (Pushchino, Russland), Prof. Dr. Z.A. Podlubnaya (Pushchino, Russland), Dr. S.N. Udaltsov (Pushchino, Russland)

Veröffentlichungen:

Fährmann, M., I. Fonk, and G. Beinbrech: The kinase activity of the giant muscle protein projectin of the flight muscle of Locusta migratoria. Insect Biochem. Mol. Biol. 32, 1401-1407 (2002)

Podlubnaya, Z.A., Shpagina M.D., Vikhlyantsev I.M., Malyshev S.L., Udaltsov, S.N., Ziegler C. and Beinbrech, G. Comparative electron microscopic study on projectin and titin binding to F-actin. Insect Biochem. Mol. Biol., im Druck